Содержание статьи
    Также по теме

    ВЮТРИХ, КУРТ

    ВЮТРИХ, КУРТ (Wütrich, Kurt), (р. 1938), (Швейцария). Нобелевская премия по химии, 2002 (совместно с Д.Фенном и К.Танакой).

    Родился 4 октября 1938 года в Ааберге (Швейцария). С 1957 по 1962 учился химии, физике и математике в Бернском университете. Затем выполнил диссертацию в Базельском университете, став дипломированным спорт-инструктором, и в течение года стажировался там же. Круг его интересов в науке определился, когда он продолжил стажировку в США (1965–1967) в Калифорнийском университете в Беркли. Далее Вютрих работал в частной компании «Белл телефон» в Мюррей-Хилле (Нью-Джерси).

    В 1969 Вютрих вернулся на родину и начал работать в Федеральном технологическом институте в Цюрихе. Здесь работали Нобелевские лауреаты Т.Рейхштейн, В.Прелог, Л.Ружичка, Г.Штаудингер. Там же трудился с 1968 и специалист в области ядерного магнитного резонанса Нобелевский лауреат (1991) Р.Эрнст. С ним, начиная с 1976, Вютрих интенсивно сотрудничал. Целью Вютриха было приложение разработанной Эрнстом двухмерной спектроскопии к нуждам молекулярной биологии.

    В 1946 Ф.Блох (F.Bloch) и Э.М.Парселл (E.M.Purcell) независимо друг от друга разработали метод ядерного магнитного резонанса (ЯМР), который быстро стал незаменимым средством структурного химического анализа, за что авторы получили Нобелевскую премию по физике (1952). В 1970–1980-х Эрнст развил аналитические методы двухмерной спектроскопии ЯМР с применением Фурье-преобразования, что существенно расширило возможности анализа строения молекул. Следовало применить этот метод для изучения структуры биологических макромолекул.

    ЯМР дает информацию о трехмерной структуре и внутренней динамике молекул. В результате исследований, предпринятых в начале 1980-х, Вютрих сумел применить метод ЯМР к структурному анализу белков. Он развил общий метод систематического поиска некоторых опорных точек в молекуле белка и определения расстояний между ними. Используя эти расстояния, он смог получать трехмерную структуру белка.

    Примером может служить структурный анализ приона – белка, вызывающего коровье бешенство. Вютрих с коллегами показали, что в водном растворе прионовый белок состоит из двух частей: приблизительно половина цепи принимает хорошо организованную, довольно жесткую трехмерную структуру, в то время как другая половина деструктурирована и весьма мобильна.

    Во многих отношениях метод ЯМР в руках биохимиков дополняет метод рентгеноструктурного анализа. Если белок исследован обоими методами, получается информация о его трехмерной структуре как в кристаллах, так и в растворе. Преимущество ЯМР состоит в том, что белки могут быть изучены в растворах, т.е. в окружающей среде, подобной живой клетке. Специфика ЯМР – способность демонстрировать неструктурированные и очень мобильные части молекулы.

    Возможно, самое важное прикладное использование ЯМР будет состоять в целенаправленном поиске биологически активных молекул, механизм действия которых заключается во взаимодействии с данной биологической макромолекулой. Если маленькая молекула связывается с большой, изменяется спектр ЯМР последней. Это может использоваться в ранней стадии скриннинга фармацевтических препаратов.

    Сам Вютрих использовал этот метод для изучения структуры и функций белков и нуклеиновых кислот, в исследовании их меж- и внутримолекулярных взаимодействий, в обследовании структуры генома, в биомедицинских экспериментах в области подавления иммунитета.

    Начинал Вютрих с приват-доцентства, а в 1980 стал профессором кафедры биофизики. В 1995–2000-х возглавлял биологический факультет. С 2001 Вютрих начал выполнять функции профессора в Исследовательском университете Скриппса в Ла-Йолле (США), т.к. по швейцарским законам он должен был уйти в отставку.

    Он был и остается консультантом многих ведущих фармацевтических фирм – «Хёхст», «Сандос», «Хоффман-Ля Рош», «Сиба-Джейджи» и др.

    Перу Вютриха принадлежат книги ЯМР в биологических исследованиях. Пептиды и белки. (1976), ЯМР белков и нуклеиновых кислот (1986).

    В 2002 Вютриху была присуждена половина Нобелевской премии «за его развитие спектроскопии ядерного магнитного резонанса для определения трехмерной структуры биологических макромолекул в растворе». Другую половину разделили К.Танака и Дж.Фенн.

    Работы: NMR in Biological Research: Peptides and Proteins. Elsevier Science, 1976; NMR of Proteins and Nucleic Acids. Wiley-Interscience, 1986; NMR in Structural Biology: A Collection of Papers (World Scientific Series in 20th Century Chemistry, V. 5). World Scientific Pub. Co., 1995.

    Кирилл Зеленин

    Зеленин К.Н., Ноздрачев А.Д., Поляков Е.Л. Нобелевские премии по химии за 100 лет. СПб, «Гуманистика», 2003

    Литература